• Edição 187
  • 03 de setembro de 2009

Teses

Nova perspectiva para o estudo das proteínas

Thiago Etchatz

Tácio Vinicio Amorim Fernandes, aluno do Programa de Pós-graduação em Biofísica do Instituto de Biofísica Carlos Chagas Filho (IBCCF) da UFRJ, defende a dissertação de mestrado “Estudo do Enovelamento de Peptídeos e Proteínas por Métodos Estocásticos e Dinâmica Molecular”. A apresentação acontece na quarta-feira, 9 de setembro, às 14h, na sala G1-022 do bloco G, 1º andar, do Centro de Ciências da Saúde, na Cidade Universitária.

De acordo com o mestrando, a determinação experimental das estruturas de proteínas ainda é muito lenta se comparada com a taxa de acúmulo de dados das sequências de aminoácidos. Isso torna o enovelamento de proteínas (processo químico através do qual a estrutura de uma proteína assume a sua configuração funcional) um problema central para o desenvolvimento da biologia pós-genômica.

Nos últimos anos, foram desenvolvidos vários métodos para resolver esse problema. Comumente, a limitação técnica dos experimentos dificulta a determinação das estruturas proteicas. Então, sob orientação do professor do IBCCF Pedro Pascutti, Tácio Fernandes utilizou uma combinação de duas técnicas computacionais – o Generalized Simulated Annealing (GSA), baseado na termodinâmica generalizada proposta por Tsallis, e a Dinâmica Molecular (DM) – para decifrar o enovelamento de proteínas.

Os resultados mostram que a otimização da estrutura estendida do mastopran-X – um peptídeo extraído do veneno de vespas, de alta relevância no estudo de antibióticos – com o GSA e subsequente refinamento com a Dinâmica Molecular foi uma excelente estratégia para a análise do enovelamento. Ainda observou-se que o uso da técnica do recozimento (annealing) no próprio método de DM é uma boa alternativa para o avanço na compreensão do enovelamento proteico.